منتجات

تم وصف فوسفاتازات بروتين سيرين / ثريونين في العديد من البكتيريا المسببة للأمراض على أنها إنزيمات أساسية تشارك في مسارات نقل الإشارة المعتمدة على الفسفرة والتي ترتبط في كثير من الأحيان بضراوة هذه الكائنات الحية.كشف فحص جينوم الميكوبلازما الزليلي عن وجود جين (prpC) يشفر بروتين فوسفاتيز مفترض من فصيلة فوسفاتيز البروتين 2C (PP2C).هنا ، قمنا بالإبلاغ عن توصيف كيميائي حيوي كامل لـ M. synoviae phosphatase (PrpC) والدور الخاص لأيونات المعادن في علاقة التركيب والوظيفة لهذا الإنزيم.كشف تحليل تسلسل الأحماض الأمينية PrpC أن جميع المخلفات المتضمنة في مركز المعدن ثنائي النواة ومخلفات تنسيق أيون الفلز الثالث المفترض ، المحفوظة في فوسفاتاز PP2C ، موجودة في PrpC.PrpC هو بروتين أحادي قادر على نزع الفسفرة من ركائز الفوسفور مع اعتماد Mn (2+) على أيونات.أظهر تحليل الثبات الحراري ثبات الإنزيم في درجات حرارة معتدلة وتأثير أيونات المنغنيز (2+) في هذه الخاصية.اقترح تحليل مطياف الكتلة أن ثلاثة أيونات معدنية ترتبط بـ PrpC ، اثنتان منها مع ثابت واضح عالي التقارب.كشف التحليل الطفري لبقايا التنسيق المعدني الثالثة المفترضة ، Asp122 و Arg164 ، أن هذه المتغيرات أظهرت ارتباطًا أضعف بأيونات المنغنيز ، وأن كلا الطفرتين أثرتا على نشاط فوسفاتيز PrpC.وفقًا لهذه النتائج ، فإن PrpC عبارة عن عضو فوسفاتيز بروتيني يعتمد على المعدن مع استقرار محسّن في شكل هولو ومع Asp122 ، من المحتمل أن يكون متورطًا في موقع الربط المعدني الثالث ، وهو ضروري للنشاط التحفيزي.