منتجات

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) تشق رابطة γ-glutamyl amide للجلوتاثيون وتنقل مجموعة γ-glutamyl المفرج عنها إلى الماء (التحلل المائي) أو الأحماض الأمينية المستقبلة (transpeptidation).تلعب هذه الإنزيمات في كل مكان دورًا رئيسيًا في التخليق الحيوي وتدهور الجلوتاثيون ، وفي إزالة السموم من الكائنات الحية الغريبة.نحن هنا نبلغ عن البنية البلورية ذات الدقة 3 لـ Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) وتلك الخاصة بمجمعها مع l-Glu.تؤكد هياكل الأشعة السينية أن BlGT ينتمي إلى عائلة N-terminal nucleophilic hydrolase الفائقة وتكشف أن البروتين يمتلك شقًا نشطًا في موقع مفتوح مشابه لما تم الإبلاغ عنه بالنسبة للإنزيم المتماثل من Bacillus subtilis ، ولكنه يختلف عن تلك التي لوحظت بالنسبة للإنسان γ-GT و لـ γ-GTs من الكائنات الحية الدقيقة الأخرى.تشير البيانات إلى أن ربط l-Glu يؤدي إلى إعادة ترتيب ذيل C-terminal للوحدة الفرعية الكبيرة BlGT ويسمح بتحديد مجموعة من المخلفات الحمضية التي يحتمل أن تشارك في التعرف على أيون معدني.تمت دراسة دور هذه البقايا في الاستقرار التوافقي لـ BlGT من خلال توصيف المعالجة التلقائية ، والنشاط الأنزيمي ، والتمسخ الكيميائي والحراري لأربعة طفرات مفردة جديدة من Ala.أظهرت النتائج أن استبدال Asp568 بـ Ala يؤثر على كل من المعالجة التلقائية والاستقرار الهيكلي للبروتين.